¿Qué es la Parathormona?

Es una hormona polipeptidíca constituida por 84 aminoácidos residuales, con un peso molecular total de 95.000. La PTH en el caso de los humanos, porcinos y bovinos presenta cadenas únicas y de secuencias similares. Dichos aminoácidos se encuentran en disposición de cadena única, y sin puentes.

¿Dónde se produce la parathormona?

La parathormona se produce en una glandula endocrina llamada paratiroides, en realidad son cuatro glándulas , de las cuales dos son externas y dos internas, colocadas sobre o cerca de la glándula tiroides o dentro de esta glándula.
En rumiantes y cerdos las paratiroides externas se encuentran cranealmente a la tiroides; las internas en el caso de los rumiantes se hallan dentro de la tiroides, mientras que en el cerdo no presenta paratiroides internas.

¿Para que sirve la parathormona?

La parathormona aumenta el nivel sérico del ión Calcio al estimular la actividad osteoclástica, y el aumento de la reabsorción ósea hace que se liberen iones Calcio a la sangre. Además, la parathormona puede aumentar el Calcio sanguíneo reduciendo la pérdida de iones Calcio por los riñones y aumentando la absorción de Calcio en el intestino delgado.

El efecto de la actividad de la parathormona sobre el hueso no suele detectarse histológicamente salvo en casos de secreción excesiva y prolongada de la misma.

La elevación del Calcio sanguíneo producida por la reabsorción osteoclástica no se acompaña de una elevación del PO4- sérico, porque la parathormona estimula también la excreción renal de PO4-.

El receptor PTH/PTHrP: implicaciones biológicas

Desde su descubrimiento en el año 1923, la hormona paratiroidea (PTH) era
la única capaz de estimular la resorción ósea, la reabsorción tubular de calcio,
la eliminación renal de fósforo y la síntesis de calcitriol. Sin embargo, en 1987
se identificó el PTHrP (PTH-related peptide), el cual ejerce la mayoría de las funciones
biológicas de la PTH a través del mismo receptor. Ese receptor, PTH/PTHrP
o PTH-R1, fue clonado en el 1992. Las dos moléculas, PTH y PTHrP se ligan a
él con gran afinidad y estimulan un sistema de transducción que implica la activación
de diferentes proteínas G, la fosfolipasa C y la adenilciclasa. Un tercer
miembro de la familia PTH, el TIP-39 (tuberoinfundibular peptide), se liga y activa
otro receptor de la PTH, el PTH-R2. También, hay evidencias de la existencia
de otros receptores de la PTH (PTH-R3, PTH-R4). Las mutaciones activadoras
del PTH-R1 provocan la condrodisplasia metafisaria de tipo Jansen y las mutaciones
inactivadoras son responsables de otra condrodisplasia rara, la enfermedad
de Blomstrand y de ciertas encondromatosis. La expresión del PTH-R1 aumenta
en el riñón y el hueso de ratas deficientes en vitamina D y en respuesta a las endotoxinas,
la interleuquina-2, la dexametasona, la T3 y el TGFβ. Al contrario, la
PTH, el PTHrP, la angiotensina-II, el IGF-1, la PGE2, la vitamina D y la insuficiencia
renal crónica la disminuyen.

En conclusión, las implicaciones biológicas
del clonaje de los receptores de la PTH son innumerables. El hecho que el PTHrP
y el PTH-R1 sean ubicuos y el hecho que hay varios fragmentos circulantes del
PTHrP y de la PTH, supone la existencia de otros receptores específicos de esos
fragmentos y por supuesto que el metabolismo mineral y óseo es mucho más
complejo de lo imaginado.